• Влияние мутации гена MTHFR на активность прооксидантных и профибротических агентов и уровень гомоцистеина у больных раком грудной железы

Влияние мутации гена MTHFR на активность прооксидантных и профибротических агентов и уровень гомоцистеина у больных раком грудной железы

HEALTH OF WOMAN.2015.1(97):192–194; doi 10.15574/HW.2015.97.192 
 

Влияние мутации гена MTHFR на активность прооксидантных и профибротических агентов и уровень гомоцистеина у больных раком грудной железы 

Хурани И. Ф., Чень А. Ж. 
Винницкий национальный медицинский университет им. Н.И. Пирогова 

Исследование посвящено изучению роли мутаций гена метилентетрагидрофолатредуктазы (MTHFR) в активации медиаторов воспаления и профибротических агентов у больных раком грудной железы (РГЖ). Установлено, что распространенность мутации гена С677Т MTHFR у больных РГЖ выше, чем в общей популяции. У больных с гетерозиготной СТ и особенно гомозиготной ТТ аллелей гена MTHFR достоверно увеличивается уровень гомоцистеина, интелейкина-6, трансформирующего фактора роста-В1,свободного оксипролина и маркеров оксидативного стресса. Это повышает риск развития фиброза легких после проведения химиолучевой терапии. 
 

Ключевые слова: рак грудной железы, мутации гена MTHFR, гомоцистеин, оксидантный стресс, трансформирующий фактор роста-В1. 

Литература: 
1. Дидковский Н.А., Жарова М.А. 2005. Наследственные факторы при болезнях органов дыхания. Пульмонологии 4:53–60.

2. Куликова Н.А., Ковальчук Л.Е. 2004. Медицинская генетика. – К, Укрмедкнига: 188.

3. Пентюк О.О., Луцюк М.Б., Заичко Н.В. и др. 2008. Патогенетические аспекты гипергомоцистеинемии и перспективы создания лекарственных средств для лечения патологии, ассоциированной с нарушениями обмена гомоцистеина. Biomedical and Biosocial Anthropology 10:297–303.

4. Пентюк Н.А. 2011. Метаболические предикторы фиброза печени у больных хроническими гепатитами. Экспериментальная и клиническая медицина 1:134–138.

5. Федота О.М., Рижко П.П., Рощенюк Л.В.и др. 2010. Полиморфизм С677Т гена MTHFR у больных псориазом. Вестник Харьковского национального университета имени В.Н. Каразина 920:37–41.

6. Путинцева Г.И. 2008. Медицинская генетика. М, Медицина: 392.

7. Хурани И.Ф. 2011. Влияние кверцетина и тиотриазолина на химиолучевое повреждения легких у крыс разных генетических линий. Фармакология и лекарственная токсикология 3:57–63.

8. Черняев А.Л., Самсонова М.В. 2011. Воспаление при хронической обструктивное болезни легких. CONSILIUM MEDICUM UKRAINE 5;1:9–14.

9. Manetti M., Ibba-Manneschi L., Fatini C. et al. 2010. Association of a functional polymorphism in the matrix metalloproteinase-12 promoter region with systemic sclerosis in an Italian population. J rheumatol. 37(9):1852–1857. http://dx.doi.org/10.3899/jrheum.100237; PMid:20595276

10. Fernбndez-Peralta AM, Daimiel L., Nejda N. et al. 2010. Association of polymorphisms MTHFR C677T and A1298C with risk of colorectal cancer, genetic and epigenetic characteristic of tumors, and response to chemotherapy. Int. j. colorectal dis. 25 (2):141–151. http://dx.doi.org/10.1007/s00384-009-0779-y; PMid:19669769

11. G. Toffoli, A. Russo, F. Innocenti et al. 2003. Effect of methylenetetrahydrofolate reductase 677C -> T polymorphism on toxicity and homocysteine plasma level after chronic methotrexate treatment of ovarian cancer patients. Int. j. cancer. 103(3):294–299. http://dx.doi.org/10.1002/ijc.10847; PMid:12471611

12. Lu M., Wang F., Qiu J. 2010. Methionine synthase A2756G polymorphism and breast cancer risk: a meta-analysis involving 18,953 subjects. Breast Cancer Res Treat. 123(1): 213–217. http://dx.doi.org/10.1007/s10549-010-0755-9; PMid:20111902

13. Mac Dougall J.R., Matrisian L.M. 1995. Contributions of tumor and stromal matrix metalloprotemases to tumor progression, invasion and metastasis. Cancer metastasis rev. 4(4):351–362. http://dx.doi.org/10.1007/BF00690603

14. Laurent GL, Bates Р.С. Sparrow M.C., Milward D.J. 1978. Muscle protein tumover in the adult fowl, 3: collagen content and turnover in cardiac and skeletal muscules in the adult fowl (Gallus domesticus) and the changes during stretch-induced growth. Biohem j. 176:419–427.